La hemoglobina de los pingüinos evolucionó para satisfacer las demandas de oxígeno del buceo

Llámelo la marcha evolutiva de los pingüinos.
Hace más de 50 millones de años, las adorables aves con esmoquin comenzaron a dejar a sus parientes aviares en la costa al caminar como un pato hasta la orilla del agua y bucear en busca de mariscos.
Los pies palmeados, las alas en forma de aletas y las plumas únicas ayudaron a los pingüinos a adaptarse a sus excursiones bajo el agua. Pero una nueva investigación de la Universidad de Nebraska-Lincoln ha demostrado que la evolución del buceo también está en su sangre, lo que optimizó su captura y liberación de oxígeno para garantizar que los pingüinos no desperdicien el aliento mientras lo retienen.
En relación con las aves terrestres, se sabe que la sangre de los pingüinos contiene más hemoglobina: la proteína que recoge el oxígeno de los pulmones y lo transporta a través del torrente sanguíneo antes de dejarlo caer en varios tejidos. Esa abundancia podría explicar en parte la competencia submarina de, digamos, el pingüino emperador, que se sumerge más profundo que cualquier ave y se ha documentado que aguanta la respiración durante más de 30 minutos mientras se alimenta de krill, peces y calamares.
Aún así, los detalles de su hemoglobina, y cuánto evolucionó realmente para ayudar a los pingüinos a convertirse en torpedos devoradores de peces que pasan hasta la mitad de sus vidas bajo el agua, seguían siendo preguntas abiertas. Entonces, los biólogos de Nebraska Jay Storz y Anthony Signore, que a menudo estudian la hemoglobina de las aves que sobreviven a millas sobre el nivel del mar, decidieron investigar las aves más expertas en bucear debajo de él.
"Simplemente no hubo mucho trabajo comparativo sobre el transporte de oxígeno en sangre en lo que respecta a la fisiología del buceo en pingüinos y sus parientes no buceadores", dijo Signore, investigador postdoctoral en el laboratorio de Storz.

Responder a esas preguntas significaba esbozar los planos genéticos de dos hemoglobinas antiguas. Uno pertenecía al antepasado común de todas las especies de pingüinos, que comenzó a ramificarse a partir de ese antepasado hace unos 20 millones de años. El otro, que data de aproximadamente 60 millones de años, residía en el antepasado común de los pingüinos y sus parientes más cercanos no buceadores: albatros, pardelas y otras aves marinas voladoras. El pensamiento era simple: debido a que una hemoglobina se originó antes de la aparición del buceo en el linaje y la otra después, cualquier diferencia importante entre los dos los implicaría como importantes para la evolución del buceo en los pingüinos.
En realidad, comparar los dos fue menos simple. Para empezar, los investigadores literalmente resucitaron ambas proteínas basándose en modelos que tomaron en cuenta las secuencias de genes de las hemoglobinas modernas para estimar las secuencias de sus dos contrapartes antiguas. Signore empalmó esas secuencias resultantes en la bacteria E. coli, que produjo las dos proteínas antiguas. Luego, los investigadores realizaron experimentos para evaluar el desempeño de cada uno.
Descubrieron que la hemoglobina del antepasado común de los pingüinos capturaba oxígeno con mayor facilidad que la versión presente en la sangre del antepasado más viejo que no buceaba. Esa mayor afinidad por el oxígeno significaría menos posibilidades de dejar rastros en los pulmones, un problema especialmente vital entre las aves semiacuáticas que necesitan aprovechar al máximo una sola respiración mientras cazan o viajan bajo el agua.
Desafortunadamente, la fuerza misma de esa afinidad puede presentar dificultades cuando la hemoglobina llega a los tejidos privados del oxígeno que transporta.
"Tener una mayor afinidad entre la hemoglobina y el oxígeno actúa como un imán más fuerte para extraer más oxígeno de los pulmones", dijo Signore. "Es genial en ese contexto. Pero luego estás perdido cuando llega el momento de dejarlo ir".
Cualquier beneficio para contener la respiración obtenido al absorber oxígeno adicional, en otras palabras, se puede deshacer si la hemoglobina se esfuerza por relajar su agarre de hierro y liberar su preciada carga. La probabilidad de que lo haga depende en parte de la acidez y el dióxido de carbono en la sangre. Los niveles más altos de cualquiera de los dos hacen que sea más probable que las hemoglobinas se aflojen.

Como esperaban Storz y Signore, la hemoglobina del antepasado pingüino reciente era más sensible al pH circundante, y su control bioquímico sobre el oxígeno se afloja más en respuesta a la acidez elevada. Y eso, dijo Signore, hizo que la hemoglobina estuviera más en sintonía bioquímica con el esfuerzo y las necesidades de oxígeno de los tejidos a los que servía.
"Realmente es un sistema hermoso, porque los tejidos que están trabajando duro se están volviendo ácidos", dijo. "Necesitan más oxígeno, y la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina puede cambiar en respuesta a esa acidez para proporcionar más oxígeno".
"Si el pH cae, digamos, 0,2 unidades, la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina de los pingüinos disminuirá en más de lo que lo haría la hemoglobina de sus parientes no buceadores".
Juntos, los hallazgos indican que a medida que los pingüinos se lanzaron a los mares, su hemoglobina evolucionó para maximizar tanto la captación como la descarga del oxígeno disponible, especialmente la última vez que se inhaló cinco, diez o incluso veinte minutos antes. También ilustran el valor de resucitar proteínas que existieron por última vez hace 20, 40 o incluso 60 millones de años.
"Estos resultados demuestran cómo el análisis experimental de proteínas ancestrales puede revelar los mecanismos de adaptación bioquímica", dijo Storz, "y también arrojar luz sobre cómo evolucionó la fisiología del organismo en respuesta a nuevos desafíos ambientales".
Los investigadores recibieron el apoyo de los Institutos Nacionales de Salud y la Fundación Nacional de Ciencias.